Ce n’est qu’en 1994 que l’on va baptiser « Aciculine » une nouvelle protéine présente au cours du développement du muscle lisse. Ainsi il fut établi que la protéine Aciculine correspondait à la forme dite « Phosphoglucomutase-like protein 5 » avec une abréviation que l’on identifia comme: PGM5.
On va alors définir la localisation de son gène sur le chromosome 9.
Les études sur le muscle sont très anciennes et l’identification de l’Actine est attribuée au Professeur Straub F.B. en 1942 ce qui a permis après sa purification d’obtenir la première séquence primaire de l’Actine en 1975. L’ensemble de cette découverte figure dans une fiche historique de sa découverte son séquençage à partir de la protéine isolée . Sa cristallisation et son rôle dans la cellule avec de plus large détails.
Dès les années 1996 on va parler du clivage protéolytique du facteur von Willebrand (vWF) a lieu dans le sang circulant de sujets sains et est accru chez certains patients atteints de la maladie de von Willebrand de type 2A. Ainsi progressivement apparait une protéase connue sous le terme de “A disintegrin and metalloproteinase with thrombospondin motifs 13 “ que l’on baptisera ADAMTS13 Pour l’historique sur cette protéine consulter le document PDF joint
En 1985 on va découvrir une protéine que l’on désigne comme « 28K » , puis les nombreuses recherches de les recherches de l’année 1996 finalisent alors la terminologie de cette nouvelle protéine sous le nom de l’Adiponectine (ADIPOQ)
Ce n’est qu’à partir de l’année 1997 que l’on va trouver sous le nom de baptême la citation d’une nouvelle protéine sous le terme de l’ Afadine . Pour l’historique sur cette protéine consulter le document PDF joint
C’est seulement 2001 que dans la littérature une nouvelle protéine va être identifiée comme pouvant se lier avec l’Intégrine et dans un travail détaillé le nom de baptême pour cette entitée sera l’Affixine. Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
L’Agrine est une protéoglycane à sulfate d’héparane qui possède différents domaines dont un premier portrait robot a été établi selon les données indiquées dans l’article suivant . De plus larges détails sur cette découverte sont à consulter sur une fiche historique.
Isolée et étudiée en microscopie électronique la Desmoyokine fut identifiée comme une protéine géante de 170 nanomètres présente dans les desmosomes (structures cellulaires qui sont des jonctions qui assurent la solidité mécanique du tissu, et donc la cohésion des cellules constitutives du tissu entre- elles, et ceci partout où cela est nécessaire).
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Au cours des années 1950 fut mis au point des Lignées consanguines de souris ayant un fort pourcentage pour le développement d’un cancer (80%). On parle alors de la lignée AKR (avec un fort taux de leucémie) Puis durant les années 1970 on découvrait une nouvelle classe de virus de la leucémie murine est enfin associée au développement des lymphomes spontanés. Enfin les recherches permirent d’analyser en détail le pro-oncogène c-Akt qui code une protéine sérine-thréonine kinase dont le domaine catalyseur est étroitement lié aux segments catalytiques trouvés chez tous les autres membres de la famille des protéines kinases C.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
C’est dans les années 70 que les Japonais décrivirent les premiers la protéine qui sera référencée par la suite sous le terme : Alpha-Actinine . On détermine tout d’abord que cette protéine s’associe avec le filament d’Actine-F. Cette protéine est alors associée au processus dit de gélation de l’actine.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Les récepteurs de l’angiotensine sont présents dans de nombreux types de tissus, notamment le cortex surrénal, les glomérules rénaux, le cœur, l’hypothalamus, le foie, le pancréas, l’hypophyse, les plaquettes, les tubules rénaux, l’utérus et le muscle lisse vasculaire et ce n’est qu’en 1993 que l’on commence à proposer un rôle plus précis pour l’angiotensine.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Il faudra attendre l’année 1985, pour que des études concernant le globule rouge et plus particulièrement des protéines constitutives de la membrane du globule rouge permettent d’ identifier sous le nom de globine des protéines capables de stabiliser cette infrastructure et on les impliqua par la suite aussi dans la morphogénèse des neurones. Puis on va constater sous la forme Alpha (de taille environ 260 kDa) et sous la forme Bêta (PM= 237 kDa) que ces deux isoformes d’une même protéine sont structurellement proches des protéines déjà décrites précédemment comme les Ankyrines.
Les Annexines constituent une famille de protéines cyto-solubles dont les types I (A1) et II (A2) ont été purifiées dans un premier temps par chromatographie HPLC . Ce sont des protéines liant à la fois le calcium et les phospholipides de façon dépendante.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Dans de nombreux processus physiologiques le calcium active spécifiquement des canaux pour le chlore (Cl-). De récentes revues traitent le sujet de ces canaux chlore sensibles au calcium (CaCCs). De tels canaux furent décrits pour la première fois dans les années 1980 à la suite de travaux sur les œufs de Xénope . Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire
La famille des Aquaporines comprend plusieurs membres spécialisés dans le transport de l’eau au travers de la membrane. C’est ainsi que l’on a pu dresser un portrait-robot de ces diverses protéines qui possèdent toutes de nombreuses séquences trans-membranaires qui vont ancrer cette protéine à la membrane comme présenté dans le schéma ci-dessous issu d’une revue sur cette famille de protéines.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire
Une recherche intense sur les protéoglycane a permis d’établir une terminologie simple et baptiser ainsi une nouvelle protéine sous le terme de Biglycane en référence au fait que la protéine identifiée comme un protéoglycane possédait 2 sites dits GAG, (site d’attachement pour une chaîne dite « glycosaminoglycan »). On va ensuite progressivement découvrir le Biglycane au niveau de la paroi des vaisseaux artériels avec une forte expression.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Tout d’abord identifié par son poids moléculaire d’environ 140 kDa, en 1984, un candidat probable pour participer au contact cellule-cellule sous en présence de calcium fut baptisée la Cadhérine.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
En 1976 les études sur le cerveau permettent d’identifier une nouvelle protéine qui va lier le calcium. Il faut attendre 1979 pour avoir un nom de baptême et les premières informations sur cette nouvelle protéine découverte dans le système nerveux que l’on nomme la Calcineurine. Cette protéine avait une capacité à lier le calcium mais aussi de réaliser une association avec une protéine déjà connue à l’époque la Calmoduline (voir fiche correspondante).
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
On va trouver la Calmoduline dans le contrôle d’un grand nombre d’enzymes, impliquée dans le bon fonctionnement des canaux ioniques, mais également des Aquaporines et comme participant actif avec de multiples autres protéines en relation avec le calcium. La Calmoduline présente en effet 4 structures de mains « EF » formant ainsi un complexe dit «complexe Calmoduline-Calcium» qui possède 4 atomes de calcium.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Les Calpaïnes forment une large famille de protéases calcium dépendantes qui possèdent une cystéine réactive. La nomenclature de ces protéines a évolué au cours de leurs découvertes et on les classe de type I ou II soit également de type m ou p (voir revue ). Il existe une version musculaire de la Calpaïne dite p94 mais aussi nommée « nCL-1 » ou Calpaïne-3.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
En 1986, à partir d’un extrait musculaire provenant d’un gésier de poulet, on a mis en évidence une nouvelle protéine . On va désigner celle-ci sous le terme de Calponine.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire (En savoir plus, voir le PDF)
C’est ainsi qu’en 1987 on va caractériser une nouvelle protéine, la Calséquestrine cardiaque. À la suite d’études sur des muscles de lapins et de chiens une comparaison entre des séquences primaires de différentes protéines à forte capacité de piéger le calcium sera alors possible.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Une avancée dans l’utilisation de produit chimique fut la mise au point d’un produit codifié comme FK-506 aussi connu comme Fujimycine ou Tacrolimus (dont le nom tacrolimus est formé à partir de Tsukuba macrolide immunosuppressant. Cela va permettre d’isoler en 1990 du sang périphérique humain une protéine nommée dans un premier temps comme «FK-506 binding protein » aussi référencée comme FKBP puis comme 12 kDa FKBP pour finir par être désigné sous le nom de Calstabine.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
La Caluménine, est une protéine liant le calcium et retenue dans le réticulum endoplasmique avec une nouvelle séquence carboxyl-terminale, dont les 4 derniers résidus sont HDEF. Elle fut identifiée en 1997 et plus de détail sur l’historique de sa découverte figure dans le PDF ci-joint
Au début des années 1900, la recherche sur les phénomènes d’agglutinations sanguines et les immunisations des animaux a conduit à une étude plus poussée du sang et de divers sérums. Progressivement se trouve une terminologie plus spécifique avec le terme RAS (pour, RBC (Red Blood Cells). –Absorbed Sera). Ce qui va permettre dès les années 90 de parler d’une nouvelle famille de protéines, les protéines RAS
Puis le terme de Carabine est en fait le reflet de sa capacité pour lier (to bind ce qui donne la fin bine du mom de baptème) les deux protéines suivantes Calcineurine et Ras, (ce qui donne les 2 premières syllabes pour identifier cette nouvelle protéine).
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Parmi les membres de la famille des protéines arginine N-méthyltransférases (PRMTs), la spécificité du substrat est conférée par un domaine de doigt de zinc, et cela permet de catalyser la méthylation des résidus d’arginine dans une variété de protéines. Parmi ces dernières au niveau du muscle squelettique il est découvert la forme PRMT4 qui progressivement sera baptisée sous le terme de CARM-1 avec de nombreux détails historiques.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Dès 1989 on identifiera 3 protéines indépendantes structurellement dont le poids moléculaire est respectivement de 102, 88 et 80 kDa qui se trouvent dans le cytoplasme de la cellule en relation avec l’extrémité C-terminale de la Cadhérine. Ces nouvelles protéines furent nommées à l’époque les Caténines alpha, bêta et gamma respectivement, non provenant du terme signifiant chaîne en latin = Catena) et dont la fonction majeure serait de lier le calcium avec diverses structures du cytosquelette.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Les Cavéolines sont des protéines membranaires qui forment des oligomères produisant ainsi de petites invaginations de la membrane nommées « caveolae » (les cavéoles, signifiant en latin : petite grotte). Elles représentent des structures caractéristiques de la plupart des cellules de mammifères. La Cavéoline la mieux connue dans un premier temps fut la Cavéoline dite « VIP21 », identifiée comme une petite protéine intégrée à la membrane des cellules Puis on a découvert une Cavéoline spécifique de la cellule musculaire sous le terme Cavéoline-M .
Une fiche historique portant plus particulièrement sur la Cavéoline 3 permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
En 2007 une étude réalisée cher l’homme sur les cellules malignes va permettre de parler d’un inhibiteur spécifique de la phosphatase dite » protéine phosphatase 2A « qui se trouvait alors baptisée comme une « cancerous inhibitor of protein phosphatase 2A » et ainsi va être baptisée sous le terme CIPA2 comme sigle de reconnaissance.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
La protéine qui va être référencée comme la kinase spécifique pour la partie C-terminale de la kinase SRC va être baptisée « C-terminal Src Kinase » et prendra plus précisément en référence à son poids moléculaire le terme de « p50csk ». Un des premiers articles rapportant ses propriétés est consultable sur le lien indiqué.Puis cette protéine a été isolée et purifiée à partie d’un cerveau de rat avant sa naissance et prendra par la suite le nom de CSK
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Le facteur de croissance du tissu conjonctif (CTGF) a été cartographié sur le chromosome 6q23.1 est de mieux en mieux connu depuis 1992 et des avancées impliquent un rôle majeur pour cette petite protéine en particulier dans la dystrophie musculaire de Duchenne.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
C’est en 2004 que l’on va découvrir entre la Dystrobrévine et un nouveau partenaire protéique une association qui va du fait de sa similarité avec une famille de protéines dite la famille des protéines MAGE (= Melanoma-Associated antiGEn) va favoriser le choix d’un nom spécial pour ce nouveau partenaire, la protéine DAMAGE (= Dystrobrévine Associated MAGE).
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
A partir du travail cité en référence, une nouvelle protéine fut baptisée terme grec signifiant lien « δεσμός » et cela demeure son nom aujourd’hui sous le nom de Desmine.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
On va découvrir rapidement au début des année 2000n une nouvelle protéine, qui possède une zone d’interaction avec la Dystrobrévine, est capable de former un lien entre la Desmine et la matrice extracellulaire et donc de fournir un appui structurel important pour le muscle. Ainsi dès sa découverte, cette nouvelle protéine qui fut baptisée : La Desmusline (DMN)
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En 1999 on découvre que les méthyltransférases de l’ADN humain (DNMT1, 3a et 3b) sont impliquées dans la coordination de l’expression d’ARNm dans les tissus normaux et dans la surexpression dans les tumeurs.
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Comme cela a déjà été obtenu dans la cas de la Syncoïline et la Desmusline, c’est la technique du double hybride qui a permis de découvrir une nouvelle protéine associée à l’alpha Dystrobrévine. De nouvelles études étaient alors nécessaires pour mieux définir le rôle fonctionnel des Dystrobrévines au niveau du muscles et dans le cerveau. Les travaux datant de 2001 permirent de décrive le clonage et la caractérisation d’une nouvelle protéine baptisée l a Dysbindine .
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La découverte de la Dysferline date de 1998, soit peu de temps après la découverte de la Dystrophine. En fait c’est l’étude détaillée d’une myopathie distale référencée comme la Dystrophie de type Miyoshi (=MM : Miyoshi Myopathy) qui va permettre la découverte d’un nouveau cDNA codant pour une nouvelle protéine que l’on va baptisée la Dysferline.
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Les Dystrobrévines forment une famille de protéines apparentée à la Dystrophine comme à l’ Utrophine (voir chapitre la Superfamille « des Dystrophines » dernière partie et schéma final).
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La Dystrophie était encore inconnue en 1987. Au niveau du sarcolemme (membrane de la fibre musculaire) on va trouver une source riche pour des glycoprotéines associées à la dystrophine. On parle alors de la DAG 156 de la DAG 43, cela 5 années après la découverte de la Dystrophine. Enfin en 1992 on va désigner les protéines 156-DAG et 43-DAG aussi dénommée DAG1 et DAG-2 comme étant les Dystroglycanes.
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La dystrophine fut identifié en 1987 par l’équipe du Professeur Kunkel (première identification).
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Découverte en 1987, (première identification), la Dystrophine, protéine du cytosquelette qui a un poids moléculaire de 427 kDa a été intensivement étudiée dès sa découverte. Le locus du gène de la Dystrophine Xp21.2, mesurant 2.4 Mb, est ensuite étudié en détails. Une nouvelle notion va être associée à cette grande protéine, la notion de « la famille des Dystrophines ».
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Dans un premier temps la découverte de la Dystrophine puis progressivement la multiplication des protéines issue du même gène mais avec des promoteurs différents justifia l’appellation de famille des Dystrophines. Puis ce fut le découverte d’une protéine distribuée beaucoup plus ubiquitairement que l’on baptisa Utrophine puis finalement au total 4 grands groupes de protéines semblables mais différentes et encore plus récemment un cinquième groupe de protéines semblable fait que l’on parle maintenant de la Superfamille des Dystrophines
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Le présent chapitre concernera le Dystrophine et les «Pistes Thérapeutiques». Chacun de ces chapitres sera mis à jour au fur et à mesure des résultats publiés pouvant concerner le thème abordé.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Ce nouveau chapitre rapporte les avancées majeures que l’on va progressivement découvrir à partir de Septembre 2016, et cela récapitule les données acquises jusqu’en Août 2024
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les principales découvertes successives qui concernent la Dystrophine dans la cellule musculaire.
Cependant comme la recherche progresse chaque jour et que de nouvelles informations sont disponible la fiche chronologique permet de retracer et de suivre les plus récentes découvertes successives qui concernent la Dystrophine dans la cellule musculaire depuis Septembre 2024.
En 1996 une nouvelle Protéine estimée d’environ 210 kDa était découverte avec présence de séquences répétitives dites domaines « Plectine » au sein de sa structure mais également une zone N-terminale de type Spectrine . Sa localisation était proche de la Kératine formant une sorte d’enveloppe pour la liaison avec les desmosomes et de ce fait prendra alors le nom d’ Envoplakine.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les principales découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
C’est en 1995 que fut découvert chez l’homme une nouvelle protéine de la super famille des Cadhérines que l’on va nommer FAT, une potentielle protéine d’adhésion similaire à la protéine fat déjà découverte chez la Drosophile.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les principales découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
FHLs et MLP
Une fiche historique incluant les FHLs (Four and a half LIM domains protein) permet de retracer et de suivre les principales découvertes successives qui concernent la Dystrophine dans la cellule musculaire
Cependant c’est dans un premier temps une protéine connue sous le terme “Muscle LIM protein” (MLP) qui fut impliquée dès 1994 comme étant une nouvelle protéine régulatrice des premières étapes de la myofibriogénèse..
Une revue associe la MLP à un capteur spécifique qui est en connexion avec le noyau de la cellule Mais pour mieux comprendre cette terminologie il faut faire un retour en arrière.
Si dans la littérature on trouve parfois le sigle ABP il est associé avec de nombreuses signification dont parfois la relation signifie que ces protéines sont capable d’être des « Androgen Binding Protein », mais aussi dans le présent chapitre il signifie « Actin Binding protein ». L’isolation et la connaissance de l’Actine va progressivement en faire une cible pour les études sur toutes les protéines qui présentent une affinité pour elle et les études sur le muscle lisse que représente le gésier de poulet on fait que dès 1975 on va découvrir une nouvelle protéine la Filamine.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les principales découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Durant les années 2000 les recherches avaient déjà mis en évidence plus de 100 gènes dans les organismes allant de la levure à l’homme qui codaient pour des protéines dites « Forkhead box proteins ». En conséquence de cette identification rapide qui concernait donc une multitude de gènes dits «Forkhead box», il est devenu impératif d’adopter une nomenclature unifiée. En prenant la première et les 2 dernières lettres du terme anglais on a obtenu l’appellation Fox.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les principales découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
C’est seulement en 1989, une revue permet de faire le point sur la régulation du réseau d’actine et des structures en corrélation avec l’action de la gelsoline.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les principales découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
C’est à la fin des années 1990, que l’on va parler d’ une hormone peptidique produite par les cellules ghrélinergiques du tractus gastro-intestinal que l’on nomma « l’hormone de la faim »,. Son nom de baptême fut la Ghréline qui fonctionne comme un neuropeptide dans le système nerveux central. On va alors définir la localisation de son gène sur le chromosome 3p.
En 1976, les effets du sérum sur la croissance cellulaire étaient évidents mais la composition biochimique de ce dernier demeurait largement inconnue. Progressivement on isola du sérum humain deux polypeptides étroitement liée et capable de promouvoir la croissance in vitro des cellules en culture et qui présentaient une homologie frappante avec la séquence d’acides aminés de la chaîne B de l’Insuline. On assimile alors ces polypeptides à des produits que l’on va nommer » Insuline like Growth Factors (IGF-1 et 2) que l’on assimile à une nouvelle classe d’hormones appelée les Somatomédines.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Les Intégrines (dont le nom a été proposé la première fois dans cet article en 1986) forment une large famille de glycoprotéines situées à la surface de la membrane cellulaire. Ce sont des protéines qui sont impliquées dans les interactions cellules-cellules et relation avec la matrice extracellulaire (ECM).
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
En 1981 dans le cas d’une concentrations élevées de Ca(2+)i dans le cytoplasme, il est décrit plusieurs protéines liant le Ca(2+), comme le récepteurs de l’inositol 1,4,5-triphosphate (IP3R) et de récepteurs de la ryanodine (RyR).
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Des études sur le muscle cardiaque réalisées chez le chien en 1988, permirent de mettre en évidence outre la Calséquestrine une autre protéine qui lui était associée au sein du réticulum sarcoplasmique avec un poids moléculaire apparent de 26 kDa. Puis en 1998 cette même protéine avec un poids moléculaire apparent de 30 kDa est isolée et caractérisée chez le lapin. Ainsi au niveau du muscle cardiaque humain et chez le jeune lapin au cours du développement on clone des protéines que l’on va baptiser du nom de «Junctine».
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
C’est dans les années 2000 que l’on va commencer à parler de nouvelles protéines résidant au sein de la membrane en relation avec l’ancrage d’élément du réticulum sarcoplasmique et qui permettent de coupler la surface de la cellule musculaire avec les divers canaux intracellulaire. On va alors parler de ces protéines sous le terme des « Junctophiline » (=JPs).
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Depuis 1780, un chimiste suédois Carl Wilhem Scheele, qui par ailleurs avait découvert de nombreux composés chimiques comme l’oxygène et le chlore, mettait en évidence la présence de l’acide lactique qui va se révéler présent non pas seulement comme son nom l’indique dans le lait mais également dans les fruits et légumes et en particulier dans le muscle.
Cependant dans ce contexte, le bût de cette fiche sera de présenter l’existence et l’implication de 2 protéines du muscle que sont les entités spécifique du transport sarcolemmal du lactate que sont les transporteurs dits MCT1 et MCT4.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Dans le monde des légendes on connait celui de la Fée Mélusine, la Fée serpent et/ou la Fée des sources et des rivières. En biologie du vivant, au cours du développement musculaire de nouvelles protéines difficilement détectables dans un muscle adulte vont progressivement être découvertes. C’est ainsi que seulement en 1999 que dans la littérature l’on va trouver une nouvelle protéine du muscle dont la propriété est en relation avec une association forte pour les Intégrines. Elle apparait avant la naissance dans le muscle et sera progressivement moins abondante cachée sous les intégrines. Elle sera de nouveau détectée en cas de régénération musculaire et sera référencée sous le nom de Mélusine.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Au sein de la matrice extracellulaire, il existe des glycoprotéines majeures qui furent découvertes progressivement pour finalement former une large famille de protéine avec des assemblages multiples et variés selon les tissus étudiés. On a depuis leur première découverte des laminines environ une quinzaine de trimères différents qui ont été identifiés. Une de ces entités est plus particulièrement identifiée dans le muscle et réalise un lien avec les Dystroglycanes. Ainsi dans le muscle squelettique une attention particulière a été portée à la Laminine-2 avec sa chaîne alpha-2 qui a été baptisée Mérosine .
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Pour résumer, dans cette recherche vers une classification claire et précise pour mieux définir la fonction et le rôle d’une protéine selon sa séquence primaire et l’enchainement particulier de certaines structures, il est fait mention d’une famille de protéines qui fut baptisée la famille des RBCC/TRIM. Un tel sigle fait appel à des motifs répétitifs que l’on a déjà répertoriés comme le motif RBCC et/ou le motif TRIM. Selon la taille de la protéine on rencontre dans la littérature des protéines sous le terme de protéine TRIM et le chiffre indique sa taille, par exemple ce fut la découverte de la protéine dite TRIM72 dont à l’origine le nom fut la Mitsugunine 53.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Les protéines mTOR ont d’abord été identifiées chez Saccharomyces cerevisiae, où la Rapamycine qui est un antibiotique va se révéler être un puissant inhibiteur de la croissance. Les protéines mTOR sont des polypeptides de 250 kDa qui contiennent à leur extrémité C-terminale un domaine kinase qui est spécifique des protéines liées aux lipides membranaires sous la dépendance de l’action de la Kinase dite «PI3K ».
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Dès l’année 2003 le sigle adopté pour cette nouvelle Myosine originale sera la Myo18A dont le structure génomique et l’expression de diverses isoformes sera découverte.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
En 1997 on identifiait un nouveau gène en relation avec une cause majeure de la cécité, le glaucome. La nouvelle protéine impliquée dans ce type de pathologie était alors considérée comme une protéine ressemblant à la Myosine = « Myosin-like protein » soit la Myociline. On va ainsi adopter le sigle suivant MYOC comme abréviation pour cette protéine.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Durant les années 2000, on va plutôt parler d’une nouvelle protéine de la bande – M sous le terme de « M-Band Protein » ou de « M-Protein ». Elle va parfois être présentée comme la gardienne du sarcomère , ou comme le lien élastique qui associe les filaments Épais de Myosine au centre du sarcomère . Puis la terminologie actuelle va se fixer non pas sur la Skelémine qui en fait on va le découvrir plus tard aura pour origine le même locus sur le chromosome 18 mais sur le terme de Myomésine.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
La composition du muscle en protéines va permettre de donner un nom à plusieurs de ces constituants protéiques et grâce à des méthodes de dosage des protéines d’en évaluer la présence respective comme par exemple pour l’un de ces constituant la Myosine. C’est ainsi que la Myosine fut définie comme une protéine cytoplasmique qui représente le composant majeur du filament épais que l’on trouve dans la fibre musculaire.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Un nouveau membre d’une famille de protéines dites » facteurs de croissance« du type déjà bien étudié et baptisé le « transforming growth factor-beta (TGF-beta) » est découvert en 1997 comme une protéine qui joue un rôle dans la régulation de la masse musculaire chez la souris. On va seulement plus tard parler de cette protéine sous le nom de la Myostatine.
Une fiche historique (périodiquement mise à jour) permet de retracer et de suivre les principales découvertes successives qui concernent la Dystrophine dans la cellule musculaire (En savoir plus, voir le PDF).
La Myotiline est une protéine du disque Z qui n’a été seulement découverte qu’en 1999 , elle est impliquée dans l’assemblage des myofibrilles. Son abréviation est MYOT c’est en fait une protéine qui possède des domaines immunoglobulines et qui entre en interaction avec la Titine (voir fiche correspondante).
Les découvertes s’affinent et des marqueurs de l’ADN permettent de cibler le locus Xq28 . Ensuite dans les années 1990 et suivantes de nombreux cas (un premier total de 288 cas) sont rapportés en rapport avec la myopathie Myotubulaire et les aspects périnataux de cette pathologie. On développe les outils pour un diagnostique prénatal. En 1994 on parle alors de la myopathie Myotubulaire de type 1 (MTM1) et on relocalise avec plus de précision le locus du gène de la protéine qui prendra le nom de Myotubularine.
Une fiche historique permet de retracer et de suivre les découvertes successives sur cette protéine et son rôle dans la cellule musculaire.
Dans un premier temps ce fut chez le porc que les Calsarcines 1 et 2 furent montrées comme ayant le plus d’homologie avec les protéines humaines correspondantes. Puis le sigle va devenir « FATZ » pour les protéines de la famille des Calcineurines comme la Filamine, l’alpha-Actinine et la Téléthonine (voir les chapitres correspondants) qui se situent au niveau de la ligne-Z. Finalement la terminologie actuelle identifie ces protéines comme appartenant à une nouvelle famille de protéines, la famille des Myozénines.
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Rapidement après la découverte des filaments d’une part dits « fin » d’Actine et « épais » de Myosine, l’organisation de ces filaments semblait devoir être stabilisé par d’éventuelles protéines organisatrices de telles structures à multipartenaires. Les recherches furent nombreuses et on fut bientôt capable en 1982 de proposer une purification de 2 organisateurs spécifiques d’un part pour le filament épais (la Titine voir fiche) et pour le filament fin la Nébuline.
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C’est à partir de 1997 que l’on va décrire la Neurabine qui était trouvée comme concentrée dans les lamellipodes du cône de croissance pendant le développement des neurones, mais on parla la même année d’une protéine similaire sous le nom de spinophilline.
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Aujourd’hui après de nombreux sigles différents existent parmi lesquels on trouve : Acetylcholine receptor-inducing activity ( ARIA), Breast cancer cell differentiation factor (p45) , Glial growth factor (GGF), Héréguline (HRG), mais aussi un peu plus tard nommée comme “Neu differentiation factor Sensory and motor neuron-derived factor” (Neu-HERG) avec divers sigles comme GGF, HGL, HRGA, NDF, SMDF.
Cependant une nomenclature définitive est établie et l’on va parler de la Pro-NRG pour le précurseur intact tandis que la forme clivée sera identifiée comme la Neuréguline soit NRG dont le chiffre de 1 à 3 qui va permettre de décliner dans un premier temps l’existence de 3 isoformes.
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En 1992 apparait une nouvelle famille de protéine située à la surface des cellules neuronales qui était décrite comme hautement polymorphes, et que l’on a baptisée la famille des Neurexines. La structure polymorphe de ces protéines, les Neurexines, leur localisation neuronale, et leur similitude de séquence avec des protéines associées à la Neurogénèse suggèrent une fonction en tant que molécules de reconnaissance de la cellule au niveau de la terminaison nerveuse.
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L’enzyme identifié comme la NO synthase (NOS) existe sous 3 isoformes et la forme prédominante dans le muscle est la n-NOS. Selon les auteurs différentes systématique furent adoptées pour les identifier systématiquement et on va parler des isoforme 1, 2 et 3 et ou ajouter une lettre pour marquer l’origine comme n (pour neurotransmetteur/neuronal), i (pour inductible), e (pour endothéliale). On résume dans un tableau récapitulatif ces diverses protéines avec un lien SwissProt pour plus de détails : P29475; P35228 ; P29474 .
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Dès les années 1960 on va identifier une protéine ayant une fonction oxydasique et en relation avec le NADP sous forme d’une oxydase type NADPH de type 1. Pour l’historique sur cette protéine consulter le document PDF joint
Dans un premier temps, en plus des filaments épais et minces, le sarcomère de muscle strié contenait plusieurs autres types de filaments correspondant à des protéines plus ou moins élastiques, qui furent baptisées la Titine et la Nébuline. Puis dans la région du Disque-Z on va découvrir que l’extrémité périphérique de la Titine périphérique contenait un site de liaison pour une nouvelle protéine l’Obscurine.
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De très intenses recherches ont été effectuées sur les Propriétés électro-physiologiques des courants calciques dans la cellule comme l’indique déjà en 2005, le document en référence. Progressivement, par la suite il sera mis en évidence que la protéine ORAI (produit du gène olf186-F également chez la mouche) va jouer un rôle essentiel au niveau du canal membranaire pour le calcium.
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Au cours de l’année 2000, une nouvelle protéine qui co-localise avec l’alpha-Actinine dans la zone des adhérences focales, à la jonction cellule-cellule, mais aussi présente au niveau des stries de la fibre musculaire comme l’était la Myotiline. Les auteurs de cette découverte décrivent cette protéine avec comme nom de baptême le nom de Palladine, en l’honneur d’un architecte de la Renaissance, l’architecte Palladio , pour ainsi tenir compte de la localisation de cette nouvelle protéine au sein des autres éléments architecturaux de la cellule.
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Une étude approfondie a été entreprise sur cette entité d’environ 76 kDa et le nom de baptême fut choisi comme la Paxilline ceci en rapport avec le nom latin « Paxillus » ce qui signifie petite cheville, nom compatible avec l ‘idée que cette protéine pouvait participer à un attachement à la membrane dans la zone dites des adhérences focales.
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Des kinases sont toutes régulées par des messagers secondaires, tels que l’AMP cyclique (cas des PKA) ou les lipides (cas des PKC). Sur le lien indiqué se trouve l’ensemble actuel de cette grande famille de kinases avec un répertoire des sous-familles. Ainsi la nouvelle Kinase identifiée dans la cascade de signalisation IGF-1/ PI3K/AKT fut baptisée la « 3-phosphoinositide-dependent protein kinase de type 1 » = (PDK1) mais son abréviation actuelle dans les bases de données est PDPK1.
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En 1994 une nouvelle protéine d’environ 147 kDa provenant des cellules de Schwann semble avoir un rôle possible dans les structures axonales. Cette nouvelle protéine est principalement localisée dans la zone des membranes périaxonalles spécialisées dans la myélinisation des cellules de Schwann, et par sa localisation elle sera baptisée la Périaxine.
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Des études biochimiques permirent d’avancer sur une meilleure connaissance d’une protéine de 400 kDa. Mais il faudra attendre les années 1990 pour avoir enfin une terminologie définitive indiquant tout d’abord que ce type de Protéoglycanes à sulfate d’Héparane (sigle = HSPG= (du grec tardif prôteios, signifiant « qui occupe le premier rang » et du grec glukus ; relatif à un glucide ; avec la terminaison « ane » qui, en chimie, indique un degré d’insaturation)) sera identifié sous le terme de HSPG2. Puis le nom de baptême de cette protéine sera le Perlécane, nom dérivé de l’Anglais (Pearl) signifiant Perle « agencée sur une ficelle » avec la terminaison « ane » indiquant une modification post-traductionnelle en glycosaminoglycane.
En 2005 une phosphatase spécifique de la déphosphorylation de la kinase AKT est décrite dans le détail et porte le nom de PHLPP dont l’abréviation PHLPP signifie en anglais : PH domain Leucine-rich repeat-containing Protein Phosphatase.
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La phosphorylation des phospholipides membranaires permet de générer du phosphoinositide-3, 4, 5-triphosphate (PIP3) à partir du phosphoinositide-4,5-biphosphate (PIP2) et fait intervenir une kinase particulière qui est la phosphatidylinositol-kinase de type 3 (PI3K). Les premières étapes de la découverte de cette voie de synthèse ont décrites en détails dans l’article indiqué..
Nos connaissances viennent seulement en 2008-2009 de s’enrichir d’une nouvelle terminologie pour une nouvelle protéine identifiée dans la rétine, la Pikachurine qui en fait est le premier ligand capable de former des interactions avec l’Alpha-Dystroglycane au niveau présynaptique.
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C’est dès 2001 qu’une nouvelle protéine correspondant à l’entité bêta-1,2-N-acétylglucosaminyltransférase est identifiée et son rôle semble dédier à la biosynthèse des dérivés O-glycanes mannosyle, chez les mammifères. On va alors parler de la protéine qui va prendre le sigle de POMGnT1 («Protein O-linked-Mannose beta-1,2-N-acetylGlucosamiNylTransferase 1») dont le clonage et l’analyse de l’expression pour le type 1 sera réalisée dès 2002.
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En 2006 on aura le clonage de la forme POMT1 et de la forme POMT2 chez le rat de complètement réalisé.
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On va avoir au cours de l’année 1999, une identification de 3 gènes désignés comme POP1, 2 et 3 chez la souris avec un Dendrogramme de la famille des gènes Popeye chez l’homme Famille des protéines POP.
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Comme cela fut indiqué dans le cas de la Kinase AKT, toutes régulations de l’activité par le biais d’une phosphorylation impliquent la mise en place d’une procédure de contrôle qui va faire entrer en jeu des phosphatases dont le rôle est alors de retirer le résidu phosphate. Ainsi diverses recherches ont mises à jour l’intervention d’une phosphatase bien particulière la « protein phosphatase 2A (=PP2A) » pour ce qui concerne la régulation de cascade de signalisations impliquant la Kinase de type PDK1.
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Au cours de l’année 1995 on va identifier une nouvelle protéine de la matrice extracellulaire impliquée dans la stratification du cerveau que l’on va baptisée la Rééline.
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Dans les années 1984/1985 l »utilisation du rouge de ruthénium (RR) suivie par l’action médicamenteuse de la ryanodine sur les citernes terminales jonctionnelles agissait en en bloquant l’action du RR. Cette expérience fut à l’origine la première des preuves pour une action de la ryanodine est sur le mécanisme de libération de calcium et soutenait l’idée que la libération de calcium était localisée dans les citernes terminales du réticulum sarcoplasmique. En 1988 ces structures dites « feet structures» furent identifiées comme contenant bien les canaux de libération du calcium qui furent alors baptisées les récepteurs à la ryanodine Ryr
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Dans un premier temps seul les poids moléculaires apparents permettait de distingues ces protéines , mis à part le fait de leurs associations dans un complexe macromoléculaire avec la Dystrophine et le fait de leurs identités en tant que glycoprotéines, la découverte de leur localisation au sein du sarcolemme a fait que leur identité dériva de ces 2 dernières propriétés et ce fut le nom de Sarcoglycanes qui est choisi désormais pour les identifier.
Tout d’abord parmi les Sarcoglycanes, on identifia 3 puis 4 protéines distinctes par leur poids moléculaire et on avait alors l’image des trois mousquetaires pour raconter leur histoire. Mais progressivement la famille s’est élargie et en 2009 on en compte au total 6 .
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Appartenant au groupes des protéines dites DAGs (Dystrophin Associated Glycoprotein) puis plus tard associé à un type particulier de dystrophie musculaire , la dystrophie des ceintures ( LGMD =Limb Girdle Muscular Dystrophy), on parle actuellement de cette protéine en tant que l’Alpha-Sarcoglycane.
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Appartenant au groupes des protéines dites DAGs (Dystrophin Associated Glycoprotein) puis plus tard associée à un type particulier de dystrophie musculaire , la dystrophie des ceintures ( LGMD =Limb Girdle Muscular Dystrophy), actuellement on parle de cette protéine en tant que la Bêta-Sarcoglycane.
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Découverte comme appartenant au groupe des protéines dites DAGs (Dystrophin Associated Glycoprotein) puis plus tard associée à un type particulier de dystrophie musculaire , la dystrophie des ceintures ( LGMD =Limb Girdle Muscular Dystrophy) cette nouvelle protéine va finalement être baptisée le Delta-Sarcoglycane.
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Parmi les Sarcoglycanes au nombre total de 6 actuellement qui sont toutes des glycoprotéines situées au sein du Sarcolemme, les premières identifiées le furent en 1989 avec les travaux pionniers du groupe de Campbell, Plus tard avec un poids moléculaire de 50 kDa une autre protéine fut découverte comme appartenant à cette famille dite des Sarcoglycanes et elle fut baptisée Epsilon Sarcoglycane.
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Parmi les Sarcoglycanes au nombre total de 6 actuellement qui sont toutes des glycoprotéines situées au sein du Sarcolemme, les premières identifiées le furent en 1989 avec les travaux pionniers du groupe de Campbell, Plus récemment avec un poids moléculaire de seulement 35 kDa, c’est la dernière nouvelle protéine qui fut découverte comme appartenant à cette famille dite des Sarcoglycanes et elle va naturellement porter le nom de Zêta-Sarcoglycane en suivant l’ordre de l’alphabet grec pour ce nom de baptême.
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En 1992, on découvre l’existence d’un petit protéolipide dans le réticulum sarcoplasmique du muscle squelettique qui présente une séquence unique de 31 résidus. On va le baptiser la sarcolipine en accord avec sa solubilité et son association avec le réticulum sarcoplasmique.
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Ainsi à côté du complexe des Sarcoglycane à la membrane du muscle cette petite protéine va être bien identifiée en 1997. Son originalité réside dans sa structure qui va se révélée constituée par une suite de 4 domaines transmembranaires ce qui va en faire un nouveau candidat de la famille des tétraspanines et laisse supposer des fonctions de transduction du signal et donc un rôle plutôt modérateur et/ou régulateur et non mécanique dans l’agencement et la relation qu’il a étroitement avec le complexe des Sarcoglycanes. Cette nouvelle protéine de 25 kDa fut alors nommée le Sarcospane en référence à ces multiples séquence.
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Après plusieurs années de recherche sur une ATPAse dépendant du calcium et située au niveau du réticulum sarcoplasmique (SR) puis de même au niveau du réticulum endoplasmique (ER) il fut découvert un gène codant pour la protéine que l’on va baptisée la SERCA ( Sarcoplasmic Reticulum Calcium ATPase) au sein des divers types de muscles étudiés mais aussi distribué au sein de tous les tissus.
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En 1999 le maintien structurel des chromosomes par des protéines spécialisées (SMC): est une propriété moléculaire conservée pour de multiples fonctions biologiques. Puis il faudra attendre l’année 2008 pour identifier la protéine dénommé SMCHD1 (Structural Maintenance of Chromosomes Hinge Domain containing 1) comme ayant un rôle critique dans l’inactivation du chromosome X come possédant un domaine flexible permettant de maintenir la structure des chromosomes en général.
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Parrmi les protéines non caractérisées existait également une paire de polypeptides (qui furent dans un premier temps désignés comme entités 26 et 27), qui étaient dotés d’un certain nombre de propriétés intéressantes: à) comme on les trouva avec les autres polypeptides du tissu nerveux, cela suggéra qu’ils pouvaient être des composants structurels du neurone; (b) comme leurs mobilités électrophorétiques indiquaient des poids moléculaires de 250.000 et 240.000 très similaires à celles des Spetrines et/ou Filamines déjà identifiées dans les érythrocytes il fut conçu une certaine parenté entre ces diverses protéines.
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En 1998 c’est une protéine similaire découverte chez la souris mais dont le gène est localisé sur le chromosome 7 dont le nom va devenir non plus GOK mais STIM1, une protéine qui était susceptible de présenter une portion de séquence transmembranaire, indiquant par la même sa localisation cellulaire dans une structure membranaire.
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Des études récentes (année 2015) vont permettre d’identifier une nouvelle protéine avec la nom de « STIMATE » (= STIM-Activating enhancer, encoded by TMEM110).
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En 1997, une nouvelle recherche permet de découvrir une nouvelle protéine associée à la membrane et se liant à la F-Actine ce qui lui fait appartenir à la superfamille de la villine/gelsoline. Comme cette dernière apparait comme la plus grande structure de cette famille elle fut baptisée avec la nom de Supervilline (mais ou trouve par ailleurs plus tard le nom de Archvilline).
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Cette protéine est un nouveau partenaire associé aux Dystrobrévines, elle fut découverte en utilisant la méthode du double hybride. Elle fut baptisée en 2001 comme la Syncoïline et constitue une nouvelle protéine qui sera cataloguée comme appartenant à la super famille des protéines du filament intermédiaire.
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En 1993 des protéines référencées dans un premier temps comme les protéines A1, des formes alpha puis Bêta avec une controverse sur leur état de glycosylation / phosphorylation fut d’abord publiée. Puis ces protéines étaient des partenaires compagnons associés à la Dystrophine et leur nom de baptême fut dérivé du mot grec signifiant compagnon et furent désignée sous le terme de Syntrophine.
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Un ensemble de protéines avec un Poids Moléculaire d’environ 58 kDa furent définies comme des partenaires compagnons associés à la Dystrophine et leur nom de baptême fut dérivé du grec sous le terme de Syntrophine. Une première forme fut identifiée comma la forme Alpha.
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Un ensemble de protéines avec un Pm d’environ 58 kDa furent définies comme des partenaires compagnons associés à la Dystrophine et leur nom de baptême fut dérivé du grec sous le terme de Syntrophine. Une première forme fut identifiée comma la forme Bêta 1.
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Un ensemble de protéines avec un Pm d’environ 58 kDa furent définies comme des partenaires compagnons associés à la Dystrophine et leur nom de baptême fut dérivé du grec sous le terme de Syntrophine. Une première forme fut identifiée comma la forme Bêta 2.
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Un ensemble de protéines avec un Pm d’environ 58 kDa furent définies comme des partenaires compagnons associés à la Dystrophine et leur nom de baptême fut dérivé du grec sous le terme de Syntrophine. De nouvelles protéines furent identifiées simultanément sous les formes Gamma 1 et Gamma-2.
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C’est à partir des années 1990 que l’on va parler de divers Composant non-A bêta du précurseur amyloïde de la maladie d’Alzheimer (NACP) ce qui conduira à l’identification par cartographie à haute résolution de la SNCA codant pour l’alpha-synucléine. Pour l’historique sur cette protéine consulter le document PDF joint
C’est en 1983 que la découverte de la protéine que l’on nomme Taline fut réalisée en étudiant plus particulièrement les zones du cytosquelette en relation avec l’adhésion cellulaire . Ainsi sur la base de sa proéminente localisation dans les plaques d’adhésion, les auteurs ont proposé pour cette protéine le nom de « Taline », dérivé du mot latin « talus », qui signifie une cheville. Puis rapidement une hétérogénéité des jonctions adhérentes de la cellule fut mise en évidence.
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Ce n’est qu’en1997 des chercheurs qui réalisaient une recherche systématique sur le muscle et dont les fond étaient entièrement couvert par l’argent du Téléthon découvraient une petite protéine de 167 résidus que l’on baptisa donc de ce fait la Téléthonine .
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En 1978, avec des travaux sur les plaquettes provenant de sang humain il va être découvert, isolé et caractérisé pour la première fois des glycoprotéines ayant un poids moléculaire élevé. Puis quelques années plus tard c’est le nom de baptême Thrombospondine qui sea adopté en particulier pour la protéine isolée des plaquettes. Cela en particulier car cette protéine fut identifiée comme une glycoprotéine libérée des granulés α des plaquettes suite à un clivage par la thrombine, d’où le nom en référence aux travaux pionniers ici indiqués qui datent de 1971.
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En 1979 la découverte d’une protéine géante dont le nom dérivé du mot Titan( = de grande taille) fut choisi comme étant la Titine.
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Diverses études indiquent l’existence d’une protéine d’abord connue sous les sigles DYT1 (Dystonia 1 protein) et/ou DQ2 ,puis finalement avec le sigle TOR1A pour une protéine codée par ce gène et elle sera maintenant répertoriée sous le terme de Torsine 1A avec une version proche qui est la Torsine 1B dont la présente fiche relate chronologiquement l’historique de la littérature à son sujet.
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En 2005, une nouvelle protéine réside également au niveau du Réticulum Endoplasmique et se trouve homologue à une protéine dite Torsine-1A et on va parler de 2 protéines avec le sigle TOR1AIP1/2
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Une protéine avec un poids moléculaire apparent de 95 kDa est d’écrite comme susceptible de former des homo-oligomères qui se stabilisent via des ponts dissulfures. On parle alors de la Triadine non pas au sein des T-tubules ou de la partie longitudinale du Réticulum Sarcoplasmique mais seulement au niveau des Citernes Terminales (TC) du Réticulum Sarcoplasmique.
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Puis les premières études sur ce sujet furent abordées par l’analyse des concentrations intracellulaires du calcium plus particulièrement dans le muscle lisse. Ainsi, comme les résultats conduisaient à la découvertes de différentes entités on parla alors de protéines de type « TRPC » (=Transient Receptor Potential Channel) dont l’identification va rapidement se mettre en place et dont la fonction se trouve spécialisée dans le passage du calcium au travers d’une membrane.
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Après la découvertes de différentes entités de type «TRPC» (=Transient Receptor Potential Channel) spécialisées dans le passage du calcium au travers d’une membrane, il faut signaler que l’on assimile une autre protéine, sans les motifs ANKs, mais qui existe sous une forme plus longue dite : TRPM2 = LTRPC2 et présente les 6 hélices transmembranaires. On va alors découvrir un ensemble de protéines de même type qui formeront une famille de protéines relativement proche et dont le sigle TRPM est conservé pour les désigner en général avec la signification de «Transient receptor potential cation channel subfamily Member».
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Ce chapitre apporte un complément d’information sur ces protéines de la super famille des Dystrophine que sont finalement les Utrophines.
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Durant l’année 1979 une nouvelle protéine relativement richement exprimée et associée à l’actine a été isolée et purifiée à partir le noyau au niveau des microfilaments dans les microvillosités intestinales. Cette nouvelle protéine, du fait de sa localisation aura pour nom de baptème le nom de Villine, avec un poids moléculaire d’environ 95 000.
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À la fin des années 70 on avait découvert que la plupart des animaux contenaient dans leurs cellules en addition des microfilaments et des microtubules un autre type de filament que l’on désigna sous le terme de « filament intermédiaire”. Ces structures, sont parmi les plus stables du cytosquelette de la cellule et on identifia bientôt plusieurs protéines du même type parmi lesquelles on donna le nom de Vimentine à la séquence de 57 kDa que l’on identifia alors plus précisément.
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Isolée à partir d’un muscle lisse (comme le gésier de poulet), une protéine intracellulaire de 130 kDa fut démontrée comme abondamment présente à la surface de la membrane cellulaire sous la forme de microfilaments formant une structure d’adhésion avec le substrat. Cette zone s’identifie comme la zone d’adhésion focale. On va baptisée cette protéine du nom de Vinculine.
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On va découvrir en 1999 que la région riche en Proline de la Vinculine était certainement la zone d’association pour un nouveau partenaire. Progressivement on étudia cette hypothèse pour finalement identifier, en utilisant la technique du Double hybride, une nouvelle protéine qui était susceptible de se lier à la Vinculine er que l’on baptisa la Vinexine.
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Mis à jour le 09/05/2025